Willkommen in der Abteilung für Molekulare Strukturbiologie
Die Abteilung für Molekulare Strukturbiologie (MSB) des Instituts für Mikrobiologie & Genetik (IMG) befindet sich im Ernst-Caspari-Haus des Göttinger Zentrums für Molekulare Biowissenschaften (GZMB). Die Abteilung wird von Prof. Dr. Ralf Ficner geleitet .
Wir bieten Vorlesungen und Praktika in Biochemie und Strukturbiologie in den Bachelor Studiengängen Biologie und Biochemie sowie im Master Studiengang Molecular Life Sciences an.
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Unsere Forschungsprojekte sollen zu einem molekularen Verständnis des Zusammenhangs zwischen der drei-dimensionalen Struktur von biologischen Makromolekülen (z.B. eines Proteins, oder eines Protein-RNA Komplexes) und deren zellulärer Funktion beitragen. Um dies zu erreichen verwenden wir unterschiedliche Methoden der Strukturbiologie und Biochemie, wobei die Strukturaufklärung mit Hilfe der Röntgenkristallographie, Kryo-Elektronenmikroskopie und in silico Methoden erfolgt. Aktuelle Forschungsprojekte sind:
- Kern-Zytoplasma-Transport
Der aktive Transport von Proteinen oder RNA-Molekülen vom Zellkern ins Zytoplasma oder umgekehrt vom Zytoplasma in den Zellkern wird durch spezielle Transport-proteine, sog. Importine bzw. Exportine, bewerkstelligt. Die Importine bzw. Exportine erkennen spezifisch ihre jeweiligen Cargos, vermitteln die Interaktion mit dem Kernporenkomplex und ermöglichen den Durchtritt durch die Kernpore.
Wir konnten durch die Kristallstrukturanalyse des Exportins CRM1 dessen Funktionsweise im Detail aufklären.
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- RNA-modifizierende Enzyme
RNA Moleküle enthalten neben den vier Standard Nukleosiden (A, G, U, C) eine Vielzahl unterschiedlicher modifzierter Nukleoside. Diese werden erst posttranskriptional, also nach der RNA Synthese, durch RNA-modifzierende Enzyme erzeugt, wobei die Art der Modifikation und deren Position in der RNA Sequenz genau fest gelegt sind.
Die Kristallstrukturanalyse der 4-Thiouridine Synthetase im Komplex mit einer gebundenen Substrat-RNA erklärt, warum nur das Uridin an Position 8 in tRNAs zu einem 4-Thiouridin verwandelt wird.
- Spleißosomale RNA-Helikasen
Das Spleißen von prä-mRNA, bei dem nicht-codierende Introns entfernt und anschlißend die Exons miteinander verbunden werden, wird durch eine sehr große makromolekulare Maschine, das Spleißosom, katalysiert. Am Spleißvorgang sind mehrere RNA-Helikasen beteiligt, die jeweils eine ganz bestimmte Aufgabe haben. Durch Kristallstrukturanalysen versuchen wir zu verstehen, wie diese Spezifität erreicht wird bzw. in welcher Form die Aktivität der Helikasen kontrolliert wird.
- Eukaryotische Translations-Initiationsfaktoren
Die Initiation der ribosomalen mRNA Translation erfordert in eukaryotischen Zellen das Zusammenspiel von mehr als 20 Proteinen, die als eIFs bezeichnet werden. Durch die Aufklärung der Kristallstrukturen von eIF3b und eIF5b konnten wir wichtige Einblicke in deren jeweilige Funktion gewinnen.